链霉亲和素

链霉亲和素（streptavidin，简称SA）^[1]，是由streptomyces avidinii菌分泌的一种蛋白质，具有与亲和素（avidin，简称AV）类似的生物学特性。它在分子量和结合生物素能力方面与鸡蛋清中的亲和素相似，等电点约为6.0，且非特异性结合显著低于亲和素。

链霉亲和素是一种四聚体蛋白，每个分子的质量大约为66千道尔顿（kDa）。它可以高度特异性地与四个生物素分子结合，形成的复合物稳定性极强，解离常数位于10摩尔/升的数量级。单个链霉亲和素肽链含有159个氨基酸残基，总分子量约16,450。

链霉亲和素的消光系数^[2]高于亲和素，这是由于前者中含有更多的酪氨酸（Tyr）。具体而言，链霉亲和素的比消光系数为每毫克蛋白3.40，而亲和素则为1.57。在特定波长下，两种蛋白结合生物素后都会导致消光系数的变化，这使得通过测量吸收率变化来评估其活性成为可能。

链霉亲和素分子由四个相同的肽链构成，这些肽链富含甘氨酸^[3]和丙氨酸，并包含结合生物素的关键色氨酸残基。该蛋白呈微酸性，等电点约为6.0，不含糖基修饰。经蛋白水解酶处理后，在N端10至12位和C端19至21位之间断裂，产生的核心链霉亲和素仍能维持完整的生物素结合能力。链霉亲和素的活性通常用结合1微克生物素所需量来衡量，1毫克链霉亲和素的最大活性可达18单位（U）。