氧合血红蛋白

氧合血红蛋白（oxyhemoglobin）是血红蛋白与氧分子可逆性结合而生成的一种物质。氧合血红蛋白能把氧气输送到组织中，作用很大。

血红素铁原子为二价与O2、卟啉的4个N，与珠蛋白的组氨酸残基（咪唑）结合，成为八面体的络合物结构。它与游离的血红蛋白不同，是低自旋（spin）物质，吸收光谱也类似细胞色素还原型。氧分压和氧合血红蛋白的生成百分率（%）的图即结合曲线（解离曲线），由于血红素间的相互作用的变构（alloste－ric）效应而呈S型。氧合血红蛋白的酸性比血红蛋白强，生成时放出H+，将此称为库效应。可以认为，它在肺中与氧结合并放出二氧化碳；在组织中在乳酸的生成与氧的游离的相互关系具有意义。

利用血红蛋白在不同氧合状态下对近红外光具有的不同吸收谱这一特性，可以对人体组织中氧合血红蛋白，还原血红蛋白，细胞色素氧化酶等浓度的变化进行定量检测。